19.6.15  Paris

1.  Aberration biochimique

2.  Energie biotique

3.  La thermodynamique en question

4.  Energie prébiotique

5.  La résonance dans l'ADN prébiotique

6.  La première liaison covalente est une condensation déshydratante

7.  Récupération de l'énergie prébiotique perdue, du milieu extérieur

8.  Evolution vers l'énergie biotique

22.6.15  Paris

1.  Aberration biochimique

2.  Energie biotique

3.  La thermodynamique en question

........

La thermodynamique en biotique doit interdire (contraindre), pour la création d'une liaison covalente, toute réaction spontanée et permettre (contraindre) des réactions thermodynamiquement (delta G) interdites. Pour interdire les réactions spontanées il faut et il suffit que le solvant soit contrôlé, c'est à dire retenu par les structures, ne pouvant être utilisé que par la contrainte (cas de l'hydrolyse). C'est le cas de H2O. Le cas de la solvatation par les chaînes aliphatiques de la membrane, celle-ci impose sa structure et sa dynamique (queues aliphatiques) qui ne permettent que certains processus réactionnels (acides aminés et molécules hydrophobes). Les liaisons covalentes interdites créées doivent être stables, c'est à dire sans réactions intramoléculaires sauf celles compatibles avec la logique de l'évolution moléculaire (contrainte dynamique et évolutive).

Les contraintes vont changer au fur et à mesure de l'évolution moléculaire, car chaque nouvelle structure, chaque nouvelle organisation avec les nouvelles liaisons covalentes vont créer de nouvelles contraintes qui créeront de nouvelles structures, organisations et liaison covalentes.  C'est la contrainte évolutive.

La contrainte dynamique c'est l'enchainement des mouvements: l'organisation n'est pas seulement structurelle mais dynamique aussi. Une contrainte dynamique va être plus intense (plus contraignante, 'plus logique') car à la structure et à l'organisation vont s'ajouter la contrainte du mouvement et de la séquence. Toute seule la contrainte du mouvement est faible (mouvement brownien faible et non les vibrations qui inerviendront en résonance), celle de la séquence (contrainte dans le temps) faible (concerne l'interaction entre quelques molécules seulement) et temporaire du fait de sa nature séquentielle même.

Les réactions covalentes intramoléculaires compatibles ne sont pas soumises à la contrainte de l'organisation, seulement à la structure de la molécule ou de la macromolécule. La catalyse enzymatique, étant donné les nombreuses liaisons non covalentes entre le substrat et l'enzyme, peut être considérée comme une réaction intramoléculaire. L'interaction entre macromolécules, sans faire intervenir nécessairement la création de liaison covalente (phosphorylation d'un radical par exemple) peut être assimilée à une interaction intramoléculaire tant les distances entre atomes peuvent être faibles et provoquer des réarrangements électroniques. Mais les réactions covalentes intramoléculaires compatibles les plus intéressantes sont celles qui surviennent dans les petites molécules et qui, du faite qu'elles ne détruisent pas l'organisation d'ensemble (compatibilité), créent une nouvelle étape dans l'évolution moléculaire car, en apportant ses contraintes propres, elle fait évoluer l'organisation globale comme l'auraient fait les premières liaisons covalentes créées par les premières organisations prébiotiques. L'exemple le plus spectaculaire que j'ai trouvé jusqu'à maintenent, est la biosynthèse des Bétalains chez les plantes.

Revenons aux créations des premières liaisons covalentes aux premières étapes de l'évoltion moléculaire. Il est évident que le contrôle du solvant pour interdire les réactions spontanées demande une organisation (contraintes) globale plus complexe que l'organisation (contraintes) permettant les réactions interdites. Les réactions interdites sont endergoniques et ne génèrent pas de chaleur à gérer en retour. Par contre les réactions spontanées et contrôlées sont exergoniques et libèrent de la chaleur qui doit être gérées par l'organisation; c'est le cas de l'hydrolyse. Aussi, si la contrainte pour créer une liaison covalente doit être la plus forte possible, celle des réactions interdites devraient se faire en premier d'autant plus qu'elles créent une liaison covalente que les réactions spontanées et contrôlées cassent. Voilà le premier exemple, mais fondamentale de la contrainte séquentielle.

Se pose alors le problème quelle est la première liaison interdite, endergonique créée? C'est l'ADN et non l'ATP......voir résonance.

Quelles sont les liaisons chimiques impactées ensuite: chaque organisation et structure se fait avec les nouvelles molécules et crée donc de nouvelles contraintes qui créent de nouvelles molécules et donc de nouvelles structures. Aussi si tout à fait au début de l'évolution moléculaire les molécules formées par déplacement des équilibres de réactions spontanées, très vite les réactions spontanées deviendront inexistante et les nouvelles réactions doivent être compatibles avec l'organisation pré-existante. Selon le principe de continuité, après la formation des liposomes (avec pores voir évolution de la membrane prébiotique), c'est la surface poly-anionique des acides gras qui va contraindre à la synthèse des têtes hydrophyles par déplacement des équilibres des réactions spontanées notamment de phosphorylation de la DHA et de la réaction de formose produisant cette DHA. La synthèse des têtes hydrophiles nécessiterait H2 présent dans la soupe prébiotique (voir chiralité prébiotique). Les nucléotides monophosphates se formeraient en même temps: les bases nucléiques sont hydrophobes et présenteraient le NH réactif à l'intérieur de la vésicule et sera lié au glycéaldéhyde-P et celui-ci sera lié à son tour soit au glycolaldéhyde, pour les ribonucléotides, soit à l'acétaldéhyde, pour les désoxyribonucléotides. L'acétaldéhyde provenant des processus de Fischer-Tropsch (soupe prébiotique) et glycolaldéhyde provenant de la réaction de formose.

4.  Thermodynamique prébiotique

5.  La résonance dans l'ADN prébiotique

6.  La première liaison covalente est une condensation déshydratante

7.  Récupération de l'énergie prébiotique perdue, du milieu extérieur

8.  Evolution vers la thermodynamique biotique

26.6.15  Paris

4.  Thermodynamique prébiotique

Mettons en parallèle les conditions initiales de base pour démarer les réflexions sur la thermodynamique classique et la thermodynamique prébiotique.

• Themodynamique classique
  • Système fermé sans échange de matière
  • tout travail mécanique ne résulte que de la pression appliquée de l'extérieur
  • Aucune interaction entre les molécules, ou pas d'énergie potentielle (gaz)
  • Un nombre astronomique de molécules (univers)
  • dissipation de la chaleur ou principe des forces de frotement
  • La réflexion commence avec un système qui évolue vers un équilbre, donc au départ il y a eu dedans ou a subi un processus énergétique spontané (réaction chimique).
• Thermodynamique prébiotique
  • Système semi-fermé avec échange de matière, molécules: membrane semi-perméable avec des pores.
    
  • La pression est celle dans lequel se trouve ce système.
  • Les molécules sont en interactions multiples et variées (différentes molécules) s'arrêtant à la limite quantique (pas de liaisons covalentes spontanées).
  • Un nombre limité d'entités constituant le système: E.Coli 10e12 de molécules équivalentes à H2O en masse; autant de CH2 contenus dans un acide gras par exemple.
  • La dissipation de la chaleur se fait par les infra-rouges.
  • La réflexion commence avec un état d'équilibre apparent du système et de son environnement ( vésicule dans la soupe prébiotique): pas de précipitations, pas de processus spontanés. C'est l'équilibre atteint par la thermodynamique classique: réactions chimiques en équilibre dynamique. Le système évoluant vers un système organisé. Il s'agit d'imaginer un scénario aboutissant au moins à un début pouvant déboucher vers l'organisation biotique qu'on connait.
    

Conséquences

entropie égale manque de connaissance (information). L'organisation appelle à plus d'organisation.

Il n'y a pas de force de frottement, mouvement perpétuel. La chaleur se dissipe partiellement grâce à la bicouche.

L'organisation aboutit à la résonance d'où création de liaisons covalentes sous la contrainte de la structure.

Le nombre faible des intervenants implique une reproduction

L'organisation n'implique pas un transfert d'entropie mais une réorganisation de l'énergie calorifique: les mouvements perpétuels sont organisés par la structure.

28.6.15  Paris

Ma réflexion sur la thermodynamique prébiotique a continuée. Il faut d'ailleurs développer plus les conséquences énumérées le 26.6.15. Mais ma recherche sur l'échange de matière en thermodynamique (classique!) m'a montré qu'elle est bien prise en compte avec la théorie de l'activité chimique. Seulement les résultats auxquels aboutit cette théorie, sont certains, effectifs et intéressants, mais n'étudient que des situations simples comme par exemple 1 molécule avec des états différents dans le diagramme des états d'un produit pur, ou bien encore la pression partielle d'une molécule donnée dans un gaz. On est loin des centaines de types de molécules en interaction avec des surfaces et des structures. Suis-je toujours en thermodynamique classique? Je commençais à désespérer car à ce moment on aura un mélange de désordre (entropie) et d'ordre ne pouvant les séparer comme je le préconisais le 26.6.15.

En poussant ma compréhension de l'énergie thermique classique, en lisant la genèse du 2 ème principe de la thermodynamique élaboré par Sadi Carnot, je me suis rendu compte que si la thermodynamique classique ne traite que de la chaleur, la biochimie s'intéresse plus précisément qu'aux transferts d'énergie interne: les liaisons du glucose qui se transforment en liaison d'ADN, en utilisant la théorie thermodynamique. Ce qui lui permet d'élucider le rôle des enzymes dans ce cadre, en rendant possible des réactions interdites en leur absence. Mais une application complète de la théorie thermodynamique semble être éludée. L'exemple en est l'aberration des hydrolyses que j'ai mentionnée dans le chapitre "aberration biochimique". C'est ainsi que j'ai cherché à savoir si l'énergie des hydrolyses, que je pense être énorme, se retrouvait dans des bilans de calorimétrie globaux faits sur une bactérie après un cycle de croissance complet. Tout ce que j'ai trouvé c'est la chaleur dégagée par unité de temps pour suivre la vitesse de croissance. Ce qui m'intéresse c'est la différence d'énergie interne au départ et à la fin du cycle, et la chaleur dégagée tout le long du cycle. Est-ce que la chaleur dégagée correspond exactement à ces hydrolyses ou bien une partie se retrouve dans l'énergie interne finale? pas nécessairement dans des liaisons covalente, ce qui reviendrait à supposer que les réactions spontanées qu'on provoque invitro se font? Mais plutôt cette énergie se trouverait dans le maintien d'un état vibratoire permanent par exemple, comme je le suppose.

Mais il me paraît de plus en plus que dans la bactérie tout est organisé. A voir les aquaporines qui régissent l'entrée et la sortie de l'eau. Mais même au début de l'évolution moléculaire, les pores nouvellement formés ne devrait pas avoir de gros débit, de même l'organisation qui se met en place ne concernerait pas seulement les structures, mais aussi la circulation des molécules. Les molécules d'eau libres, ne contenant aucune autre molécule ou ion, auraient le désordre entropique stipulé par la thermodynamique classique et circuleraient dans une voie rapide pour être en contact avec l'eau de l'extérieur.

Maintenant tout cela me paraît cohérent avec la thermodynamique classique: La chaleur dégagée par l'hydrolyse se retrouve dans les vibrations de l'hydrolase qui le comunique au reste de la cellule. Ces vibrations sont nécessaire au maintient de la conformation spatiale et énergétique des protéines pour dirriger le substrat vers le site actif et faire sortir le produit d'une réaction endergonique, mais aussi la chaleur dégagée par l'hydrolyse va se transformer en travail mécanique (énergie ordonnée) pour l'organisation de la circulation globale, et une partie de cette énergie se retrouve sous forme d'entropie dans l'eau libre qui va subir les transferts thermiques préconisés par la thermodynamique classique, en contact avec le milieu extérieur en passant par les pores qui évolueront avec l'organisation générale de la cellule. 

Cette note du 28 est la suite du 26.6.15.

Introduction de l'article: partir strictement de l'article 'évolution de la membrane prébiotique' (wiki) qui parle d'estérification dirrigée et d'organisation. Ajouter l'adsorption que j'ai développée à la suite de l'article: évolution de la membrane prébiotique ici, puis 'Origine de la vie, le concept global' et enfin peut-être 'écriture du concept global'. Poser le problème de l'entropie qui n'est pas pris en compte dans l'hypothèse de l'adsorbtion. Faire, à ce moment, le pont avec aberration.

1.  Aberration biochimique

le tableau des énergies (voir thermodynamique biotique dans concept global). Importance de la régulation de la chaleur avec les hydrolases à P. Essayer d'estimer la quantité de chaleur dégagée.

2.  Energie biotique

Hypothèse des vibrations nécessaire à la conformation des protéines et circulation. Ne parler de l'entropie que dans thermodynamique prébiotique. Parler des circuits en prenant l'exemple des aquaporines qui seraient le modèle pour les autres portéines membranaires ou non. Parler de l'importance des pores et des canaux par le nombre énorme de processus qu'ils gèrent et doivent être en relation avec l'ADN et son organisation en résonance: les opérons associant facteurs de transcription, pores et voie métabolique ou un autre processus.

7.7.15 Paris

Thermodynamique prébiotique

• Intro
• Biochimie en questions
  • Diffusion nucléase vers DNA − état activé −−> constante d'équilibre non valide
  • Hydrolyse / condensation dH2O; −  diffusion (membrane prébiotique)
  • réactions inerdites suivant le ΔG;
  • La chaleur dégagée par les réactions − hydrolyse RNA et protéines.
• Thermodynamique biotique
  • Energie biotique
    • Vibration = simulation −−> mécanisme non prévu par l'état activé
    • Chaleur = vibration + IR
    • membrane = isolant
  • Energie thermique à la place du désordre (diffusion) du 2ème principe de la thermodynamique
    • Aquaporine (et de nombreux autres pores) −−> organisation structurale et dynamique
    • Energie thermique externe = feuillet externe
    • Energie thermique interne = feuillet interne
    • Echange énergie thermique par les pores
    • Organisation des vibrations = travail mécanique
• Thermodynamique prébiotique
  • Pour y arriver à partir de la thermodynamique biotique: il faut applique le principe de continuité
  • Passage d'une organisation à la suivante: chaque organisation a ses liaisons covalentes propres qui disparaissent avec elle.
    • Soupe prébiotique: biochime −−> état d'équilibre
    • Surfaces: têtes hydrophiles, pores. Feuillet interne, externe; nucléotides.
    • organisation en volume: c'est le liposome avec la circulation et l'organisation des ions
    • Groupements d'aas −−> groupements de nucléotides d'où
      • résonance
      • ligase
      • ARN/ADN
    • Périplasme
  • Pas de réactions spontanées de la chimie organique.
  • Concept de contrainte / liberté
  • Concept d'interaction:
    • avec l'extérieur = cohésion
    • avec l'intérieur = compatibilité  

Introduction:

Chapitre 5 de chiralité. C'est comme si je raisonnais séparément sur les réactions à liaison covalente et sur l'organisation. Les réactions sont analysées comme dans l'hypothèse du système ouvert d'un réseau de réactions ( 1ère hypothèse de mes travaux: coenzyme + aas). L'organisation ne mentionne pas la thermodynamique, alors que je le savais pour l'auto-assemblage des lipides. Les réactions covalentes sont considérées sans les enzymes alors que dans chimio-osmose prébiotique et au début du chapitre 5 de chiralité je revendique la nécessité d'inclure l'enzyme, comme je le penses aujourd'hui, toute catalyse est une réaction intramoléculaire.

C'est dans cet article que je considère le liposome et son organisation, ainsi que les réactions covalentes qui s'y déroulent d'un point de vue thermodynamique global.

9.7.15 Paris

• 1. Intro
• 2. La thermodynamique du liposome
  • Parallèle thermodynamique des gaz − T, P, semi-fermé, échange chaleur-matière.
  • La biochimie en question:
    • Nucléase / ADN
    • Hydrolyse en compétition avec hydrolases −−> interdire la thermodynamique classique
    • Réactions interdites : ΔG, condentions dH2O.
    • Beaucoup de réactions qui dégagent de la chaleur, en contradiction avec économie/évolution.
  • La thermodynamique classique (ou plutôt la chimie organique)  −−> ΔG à l'initialisation de l'évolution moléculaire:
    • Chimio-osmose prébiotique    −−>  :
      • potentiel électrique moteur à la place des ΔGs.
      • organisation du liposome en 5 zones.
      • Les protéines organisent la réaction par le transport des substrats et des produits.
    • Chiralité prébiotique:
      • piégeage des aas et déplacement des équilibres.
      • organisation des feuillets pour la cohésion
      • Cohésion −−> pression hydrostatique à l'intérieur.
      • Toujours principe de continuité à partir de thermodynamique classique.
      • met l'interdiction des réactions pour plus tard.
    • Evolution de la mrembrane prébiotique:
      • Formation des pores.
      • Ségregation Na/K −−>
        • adsorption de H2O  −−> 
        • réactions interdites avec ΔG.
          
        • potentiel électrique
        • hydrolyse contrôlée
      • Groupements d'aas −−> quelles sont les 1ères réactions ?
      • Insuffisance: hypothèse faible, car pores pas assez formés pour empêcher le remplacement de l'eau partie avec Na avec de l'eau sans Na et donc pas d'adsorption.
• 3. La thermodynamique biotique
  • Modélisation  −−> état d'activation  différent de chimie organique
  • Les vibrations
  • La membrane  −−> isolant thermique: face interne, organisation interne; face externe, intreaction avec le milieu extérieur.
  • La chaleur
  • Les aquaporines et les autres pores: organisation-structure, organisation-dynamique
  • Organisation de l'énergie thermique  −−>
    • Echange spécifique avec l'entropie externe en utilisant l'entropie des H2O libres monnaie d'échange.
    • Par résonance faire entrer les molécules adéquates. Cela veut dire une molécule donnée avec ses vibrations. Cela consiste à prendre de l'énergie thermique de l'extérieur, jusqu'à prendre celle des petites molécules comme H2O, et dans le cas extrême −−> reproduire le voisinage du milieu extérieur ( exemple des protéines glaçogènes et des bactéries psychrophiles). C'est comme si l'organisation à l'intérieur représente le froid, alors qu'elle contient toujours de l'énergie thermique sous forme de vibrations organisées en des structures rigides (protéines).
      Le 2ème principe de la thermodynamique est sauf, mais il prend une autre interprétation dans le cas du vivant: l'organisation appelle à plus d'organisation.
      
• 4. Thermodynamique prébiotique: C'est la partie la plus intéressante car on va pouvoir passer de la thermodynamique classique à la thermodynamique biotique suivant le principe de continuité.
  • voir thermo-prébiotique du 7.7.15.
  • parallèle avec cristallisation minérale: structure rigide en parallèle avec structure dynamique −−> évolution.

15.7.15  Paris

L'état vibratoire

Une molécule a un état vibratoire qui dépend de sa structure spatiale et de sa composition électronique. Na et Cl sont sphériques avec une charge élémentaire.

• Na est petit et accroche fortement les H2Os, l'ensemble a un état vibratoire.
• K est plus grand et accroche moins les H2Os à cause de sa charge répartie sur une plus grande surface.
• K+ a les mêmes caractéristiques que NH4+, taille et une seule charge répartie sphériquement.
• K+ va entrer en résonance avec −CO2-  et −PO4^-− dont la charge est répartie sur 2 atomes . Ces 2 derniers sont semblables mais −PO4^-− est plus puissant et c'est lui qui mène la danse.
• Un aa a une pince électronique  −CO2- / −NH3+ . Elle peut pincer une seule H2O.
• Dans la membrane 2 PLDs se comportent comme le zwitterion de l'aa, mais PO4- est plus puissant et entraine −NH3+ de l'éthanolamine. Le lien est plus lâche et les PLDs peuvent se mettre en queue-leu-leu. Deux PLDs peuvent être réunis par un aa, d'où l'organisation évolutive fondamentale qu'ils créent.

L'entropie vibratoire:

Propre aux liquides. L'énergie vibratoire (mouvement perpétuel) d'une molécule (fréquence, force et amplitude de la vibration) peut être modifiée par les molécules voisines . Etant donné le caractère ondulatoire des vibrations, un groupe de molécules peut entrer en résonance. Cette résonance exacerbe ou diminue l'état vibratoire de la couche électronique d'une molécule et notamment celui des 2 électrons d'une liaison covalente ou d'une liaison hydrogène.

Ainsi il y a mouvement différentiel des molécules du à leur différence de complexité vibratoire et c'est ce qui explique la ségrégation Na/K dans les liposomes ainsi que l'entrée de molécules à complexité vibratoire compatible avec l'état vibratoire de l'organisation intérieure. Ainsi il y a échange de molécules ( et d'ions ou de molécules polaires hydratées) entre l'intérieur organisé et l'extérieur.

L'état vibratoire de l'ensemble (intérieur et extérieur) qu'on peut identifier à l'entropie d'un gaz parfait, mais où les déplacements linéaires sont remplacés par des vibrations, ne change pas. A l'intérieur les vibrations s'organisent grâce aux affinités électroniques, à la géométrie des molécules et à l'organisation spécifique du liposome. L'extérieur n'ayant pas de frontière subit la diffusion et son organisation correspond à la notion d'entropie (désordre) définie par la thermodynamique classique.

L'énergie dans un liquide 

est la somme des énergies vibratoires, potentielles (attractions électro-statiques et peut être gravitationnelles par l'intermédiaire de la pression hydrostatique) et photoniques (IR). L'énergie contenue dans une liaison covalente ne fait pas partie de l'énergie du liquide de même que l'énergie intra-atomique. L'énergie d'une liaison covalente va se transformer en énergie du liquide quand les vibrations électroniques de la liaison vont entrer en résonance avec les vibrations d'un groupe de molécules résultant de la résonance des vibrations de ces molécules. 

Ainsi l'énergie du liquide ne change pas, mais elle est distribuée différemment entre le liposome et son environnement. L'énergie issue de la rupture d'une liaison covalente ( ou d'une liaison hydrogène ou d'ionisation partielle) va servir à rendre plus rigide l'organisation (énergie minimale du cristal) qui l'a provoquée, en créant de nouvelles liaisons covalentes. Une partie de l'énergie produite va se transmettre aux vibrations des structures organisées, ce qui leur donne une force plus grande de résonance qui provoquera d'autres ruptures. Une partie de l'énergie vibratoire créée va être communiquée aux molécules circulant vers l'extérieur.  Enfin une partie de l'énergie de la rupture de la liaison covalente est transformée en chaleur photonique (Infra-rouges) qui, en principe, est dissipative. Mais la membrane a 2 feuillets ne se touchant pas doit être un isolant pour les infra-rouges (capacité calorifique des acides gras de wiki). Cette chaleur photonique va aussi participer à l'organisation de l'intérieur du liposome et sera échangée avec son environnement par les pores.

L'énergie vibratoire correspond à l'énergie cinétique en mécanique. Il y a conservation de la somme énergie potentielle + énergie cinétique. Par contre en mécanique on accède à l'énergie interne par la masse, alors que dans un liquide on y accède par les liaisons covalentes où elle se manifeste aussi par des vibrations mais de nature différente. On perd ici cette incongruité qu'est la masse en mécanique (E = mc2).

Distribution des charges ou distribution de l'énergie potentielle dans le liposome.

Les aas et les PLDs s'auto-neutralisent. Restent les Cl-  PO4-  K+  Na+  Mg++  Ca++  ..... Mais les PLDs se trouvent sur une surface et vibrent à très haute fréquence. Les PLDs peuvent accrocher des aas. La ségrégation Na/K fait sortir NaCl. Donc le volume à l'intérieur du liposome va se structurer en énergie potentielle: PLDs à charges vibrantes, une sphère de K+ puis une sphère au centre de PO4- et Mg++ qui l'accompagnent.

La chaleur des infra-rouges.

Elle est aussi accumulée dans le volume, mais son flux est dirigé vers le centre.

Les vibrations:

Elles vont suivrent cette distribution parce que le point crucial du point de vue biotique c'est le taux de H2O dans le liposome. Moins il y aura de H2O libres (non adsorbées) moins il y aura de réactions chimiques entropiques, cad comme dans un tube à essai, et plus l'organisation grandit approchant la cristallisation.

Le centre du liposome est donc l'endroit où il y aura plus de résonance . Cette résonance va agir sur l'ADN non lié et qui a sa propre résonance de type électronique (stacking). Cette addition des 2 résonances va provoquer la formation de liaisons covalentes entre desoxynucléotides dont la résonance électronique augmentera. Ces liaisons covalentes spontanées (sans enzyme, sauf avec l'aide des aas et des Mg++ qui accompagent cet ADN non lié) vont dans le même sens de l'évolution moléculaire comme pour la cristallisation minérale. Quand les protéines accompagnatrices et les enzymes  de réparation se formeront, elles résulteront de cette focalisation des vibrations au centre  (et des photons) et agiront de concert avec: augmentation de l'énergie de cohésion dans l'ADN, et contrainte des protéines à protéger ou à réparer cet ADN.

Quand la pression augmentera avec des structures de plus en plus nombreuses et de plus en plus rigides dans la cellule biotique, cette pression déclenchera la réplication de l'ADN et la synthèse des PLDs au niveau de la membrane qui se divisera par scission.

La résonance électronique de l'ADN va moduler l'énergie potentielle dans son voisinage ce qui provoquera des ondes de vibrations qui vont structurer tout le volume du liposome et produire et renforcer des résonances dans certains endroits. Comme ça l'ADN ne communique pas, mais réorganise le volume suivant son état de vibration le long de la double hélice et dans le temps.

21.7.15  Paris

1.−  Je généralise ici le concept de liaison covalente biotique que j'ai développé au 16.3.15, paragraphe 3:

"Du coup il me paraît primordial de relever que les réactions enzymatiques sont non seulement imposées par les conditions loin de l'équilibre thermodynamique pour la formation ou l'hydrolyse des esters, ce qui interdit l'hydrolyse, mais que les voies métaboliques biotiques sont tout à fait différentes des réactions thermodynamiques par leurs mécanismes réactionnels même."

Cette réflexion je l'ai poursuivie ici à la date du 7.7.15, chapitre thermodynamique prébiotique:

"Passage d'une organisation à la suivante: chaque organisation a ses liaisons covalentes propres qui disparaissent avec elle."

Donc aujourd'hui la généralisation consiste en une nouvelle formulation de ce concept qui le clarifie et le met en exergue par rapport aux réactions de la thermodynamique classique:

"Les liaisons covalentes biotiques sont produites par des structures macromoléculaires avec des mécanismes intra-moléculaires ou s'y rapprochant (rapprochement des atomes entre eux). Ces réactions intra-moléculaires ne sont pas en compétition avec les réactions chimiques de la thermodynamique classique et peuvent coexister en parallèle."

La non compétition expliquerait le dysfonctionnement temporaire ou définitif quand les réactions classiques prennent le dessus lors d'une agression violente (ou rapide) de la super structure constituée par la cellule. Dans l'évolution prébiotique, ou lors d'une agression moins violente, la super structure qu'est le liposome, ou la cellule, par leur organisation dynamique même (circulation, voir ici 15.7.15 l'entropie vibratoire paragraphe 2) éliminent progressivement les conditions favorables aux réactions classiques, surtout en éliminant l'eau libre non-adsorbée, en réorganisant les énergies potentielles ( dont le pH ), et les états vibratoires de l'ensemble de la cellule. Ce qui va dans le même sens que la réflexion du 7.7.15 ci-dessus.

Certaines réactions classiques ne sont pas contrôlable par les structures ou bien elles n'arrivent pas à distinguer entre 2 molécules ou atomes proches de point de vue physique ou fonctionnel. C'est le cas des atomes poisons, As, Cd, Hg, Be ou de certaines molécules, l'éthanolamine ou tous les leures pharmaceutiques.

2.− Maintenant je peux constituer une liste des structures nécessaires à l'évolution prébiotique et issues de processus physiques mettant  en jeu uniquement les forces faibles.

• Le liposome avec des pores: la surface polyanionique des acides gras permet la formation des têtes hydrophiles ne demandant que 2 liaisons esters (voir chiralité). De même elle permet la synthèse des nucléotides monophosphates dont la CMP pour terminer la tête hydrophile avec la serine (voir chiralité).  Zwitterions pour accrocher les aas, les chaînes aliphatiques pour récupérer les molécules hydrophobes dont les bases nucléiques, pores pour faire sortir l'eau et favoriser les réactions effectuées par les structures, la double membrane pour le thermostat et la forte capacité calorifique des chaînes aliphatiques.
• Le périplasme: création du potentiel électrique.
• Les acides aminés: accrochés aux têtes hydrophiles, groupements des aas pour regrouper les nucléotides triphosphates, sérine pour la tête hydrophile. Le groupement des aas à l'intérieur du liposome constitue des structures modifiables car les aas ne sont pas liés et peuvent créer des combinaisons de séquences adaptaptées et adabptables aux et par les substrats. Ces strucures provoquent des réactions de type intra-moléculaires qui préfigurent les liaisons covalentes biotiques.
• Les bases nucléiques: Vont se regrouper en mono-nucléotides tri-P et créer les forces d'empilement électroniques nécessaires à la synthèse de l'ADN par les groupements d'aas non liés.
• Le phosphate: avec les −CO2- constituent les répondants aux cations K+, −NH3+ et Mg++ par l'étendue de leur charge sur 2 oxygènes. Le phosphate étant plus puissant constitue la structure fondamentale minérale qui dirrigera l'évolution moléculaire.
• La soupe prébiotique: Non seulement elle est à l'origine de l'évolution moléculaire, mais grâce aux pores du liposomes et aux liposomes avortés elle peut évoluer  et alimenter continuement les liposomes en évolution.

22.7.15

Disparition des structures intermédiaires;                 Les 1ères structures intermédiaires

Disparition des structures intermédiaires

Cette réflexion est la suite de celle du 21.7.15 et avant.

• J'avais dit que l'évolution moléculaire se faisait par étape dans des structures intermédiaires qui apportent les contraintes de surface et de volume nécessaires à la création de certaines liaisons covalentes. Ces structures sont surtout le fait de groupements d'aas. Quand ces groupements seront remplacés par des protéines, il faut que ces groupements disparaissent sinon il y aura plusieurs systèmes de contrôle. Ceci est d'autant plus inquiétant que les aas libres et non groupés sont en grand nombre dans la cellule actuelle (réf.). A priori il n'y aurait aucune contrainte qui les interdiraient, ou qui s'oppeserait à la contrainte qui les a provoqués.
• Je vais donner un exemple ici pour illustrer l'idée que la contrainte à l'origine de la formation de la structure intermédiaire va disparaître du fait même de la résolution très efficace de cette contrainte par les protéines qui remplacent cette structure intermédiaire. Car en dehors de cet ensemble de protéines, la structure globale n'imposera plus la contrainte originelle. Et même si le groupement de protéines n'élimine pas toute la contrainte originelle, la formation d'une nouvelle structure intermédiaire par des groupements d'aas sera très lente et plus on avancera dans l'évolution moléculaire d'autres structures apparaîtront qui diminueraient cette contrainte originelle (ou la contrôleraient si elle doit persister pour d'autres raisons (contraintes)).
• L'exemple c'est celui d'un canal d'échange à travers la membrane, canaux ioniques ou aquaporines. Il fait suite, principe de continuité, juste après la formation du liposome. Les aas s'y regroupent pour consolider l'ouverture en remplaçant les PLDs qui n'y sont pas adaptés puisque leur queue aliphatique se trouve perpendiculaire à la membrane et circulent d'une face à l'autre. C'est une contrainte physique initiale qui les regroupe. Ensuite ils subissent une 2ème contrainte physique de la part de la membrane  qui les trie et les stabilise. Ces 2 contraintes peuvent se résumer en la contrainte d'interaction groupe d'aas / membrane.
     Ensuite ce groupement d'aas va évoluer pour interagir avec la circulation à travers le canal. Là encore il y a contrainte physique imposée par l'ensemble du liposome et réaction à cette contrainte par les aas. C'est la réactivité des aas qui devrait aller jusqu'à la création d'une liaison covalente.
    Il est évident que dans cet exemple la contrainte créée par la nécessité de la circulation et l'instabilité des PLDs à cet endroit n'existera plus à un autre endroit de la membrane si la fonction de circulation est remplie efficacement. C'est ce qui sera fait par le remplacement de ces groupements d'aas par une ou plusieurs protéines.
     On peut schématiser la résolution d'une contrainte fonctionnelle imposée par le système comme suite:
  
  • Contrainte physique initiale : accrochage des aas à une super-structure existante, ou groupement d'aas au milieu du liposome qui possède certaines propriétés particulères dues à sa centralité.
  • Contrainte physique principale imposée par la structure locale sur ce groupement.
  • Réaction du groupement d'aas par une combinaison d'aas adéquate.
  • Contrainte fonctionnelle locale faisant partie de la contrainte fonctionnelle imposée par la super-structure.
  • Réaction du groupement d'aas par une réactivité chimique ou physique .
  • Evolution du groupement vers plus d'efficacité jusqu'à son remplacement par une ou plusieurs protéines.

Les 1ères structures intermédiaires

• Elles vont se distinguer par:
  • La force de la contrainte physique locale: interaction groupement aas / structure locale.
  • La réactivité du groupement aas à la contrainte fonctionnelle (groupement + ou − gros suivant le substrat).
  • L'évolutivité du groupement.
  • La stabilité du groupement.
• Les structures permanentes: liposome et ADN.
• Les canaux: circulation et échange avec le milieu extérieur.
• Les moteurs électriques: résolution du potentiel électrique avec périplasme.
• Les réparations de l'ADN: moteur principal vers réplication (plasmide) et transcription.
• Les ribosomes et les tRNAs: instabilité résolue par la traduction.
• La surface interne du liposome: nucléotides à partir des bases nucléiques venant de l'extérieur, d'autres hydrophobes (hydroquinones), accrochage du groupement à la membrane sans y pénétrer −−−> 1ères enzymes métaboliques ( voir chiralité prébiotique  et B6).
• Groupements d'aas avec coenzymes de type ribo-nucléotides: ATP, NAD, FAD  −−−> grosses protéines / substrat petit.

Evolution prébiotique:

Comment se fera le passage de l'information de l'ADN à l'ARN?

• Formation, par résonance, des opérons dans les plasmides.
• Evolution de la traduction en parallèle avec l'ADN grâce au renouvellement permanent de l'ARN.
• Evolution des protéines par interaction entre elles et donc se détruisent entre-elles et détruisent les ARNs.
• Interaction séquentielle: membrane − canaux − facteurs de transcrption − ADN − ARN − traduction − métabolisme.

24.7.15  Paris

Les structures intermédiaires de plasmides et de transposons:

   Comme il y a des structures intermédiaires d'aas, cad groupement d'aas non liés sous une contrainte des structures globales (liposome, pores, potentiel électrique ...), il y aura aussi des structures intermédiaires de nucléotides (non liés) sous la contrainte de groupements d'aas et grâce aux forces de stacking propres aux bases nucléiques. Cependant c'est surtout les désoxy-ribo-nucléotides (dRNs) qui vont former ces groupements, comme on l'a vu dans "résonance" (rubrique concept global), les RNs étant instables à cause du 2'OH malgré de courts appariements.

   Nous avons vu dans "résonance" que les opérons se formeraient dans des plasmides par résonance. Mais quel sera alors le lien entre gènes et protéines de cet opéron? En tant que structures liées (liaisons covalentes entre aas et entre dRNs) la combinaison d'une séquence donnée de dRNs ne peut être reliée à une séquence d'aas que par la sélection darwinienne. Il n'y a pas interaction entre les 2 séquences sauf dans le cas des protéines accompagnant l'ADN,: réparation, protection et facteurs de transcription.

   Dans la situation des 1ères étapes de l'évolution moléculaire la résonance qui va donner naissance à une séquence de dRNs non liés, va entrer en interaction avec les vibrations des groupements d'aas qui l'accompagnent et qui vont jouer le rôle de rassemblement, de protection et de réparation ( réparation qui va débuter en fait par les 1ères ligations) et cette résonance va entrer aussi vibration (interaction) avec des groupements d'aas issus des contraintes établies par les srtuctures globales comme les pores et les groupements qui accompagnent l'entrée d'une molécule par ces pores (structures inermédiaires d'aas). Ces derniers groupements figurent les futures facteurs de transcription.  Ces groupements de dRNs peuvent avoir une séquence d'initiation de la réplication (plasmide) ou pas (transposons). L'interaction du plasmide (ou du transposons) avec le facteur de transcription future ou simplement subissant directement la contrainte des structures globales ( par l'intermédiaire ou pas de petites molécules comme un seul aa) va définir le devenir de l'opéron. Ce future opéron va entrer séquentiellement en vibration avec les groupements d'aas préfigurant les futures protéines. Séquentiellement, parce que ces groupements vibrent entre eux au fur et à mesure de leurs formations sous la contrainte fonctionnelle principale commune.

   Le cas d'un plasmide ( avec origine de réplication, plutôt qu'un transposon) qui n'entre en interaction (vibration) avec aucune contrainte particulière provenant des structures globales devrait être unique et par là jouer un rôle primordial. En fait il n'est soumis qu'à sa propre résonance qui elle va générer une séquence de dRNs non liés (puis liés par les groupements d'aas accompagnateurs). Je pense que le plasmide doit générer les futures séquences des tRNAs et rRNAs. Dans le mot unique, je veux dire qu'il se différencie des autres plasmides ( ou transposons)  de part sa contrainte qui , elle, est unique (sa propre résonance) et n'entre en interaction qu'avec la structure globale entière (et le groupement d'aas accompagnateur). Ces plasmides à RNA peuvent être nombreux  (plusieurs exemplaires) (Prna).  Je penses que ces plasmides définissent les aas qui vont concourir à la formation du future ribosome et de là toutes les protéines de la cellule. Alors que les autres plasmides sont définis par les futures facteurs de transcription (protéiques ou non) le Prna est en interaction, directement, uniquement qu'avec les les groupements d'aas accompagnateurs; Ce sont les seuls aas qu'il connaît et de par sa nature de résonance électronique produite par 4 bases nucléiques uniquement chez tous les êtres vivants, son interaction avec eux les définit de façon unique. Ce sont les 21 aas qu'on connaît.

   En fait l'interaction Prna / aas ne se réduit pas aux seuls groupements aas accompagnateurs.Le Prna crée, sans le "vouloir" (sans dépense d'énergie, sans contrainte), de nouvelles structures intermédiaires de par son appariemment avec les ribo-nucléotides. Ces nouvelles structures intermédiaires n'ont qu'une résonance très partielle comparée au Prna, et ne constituent donc pas des plasmides ou transposons. Ils ne se répliquent pas. Par contre ils vont créer des structures intermédiaires de nature différente des plasmides ou transposons parce qu'elles vont regrouper rapidement et fortement des aas grâce aux accepteurs de liaison hydrogène libérés, des bases ribo-nucléiques. Une de ces structures intermédiaires représente le future ribosome, les autres les futures tRNAs accompagnés de leurs futures enzymes de leurs propres modifications.

   Ces structures intermédiaires RNA/aas et DNA/aas vont entrer en vibration avec un plasmide (ou transposon) pour générer les opérons correspondants aux protéines de réparation et de protection. 

   C'est la résonance électronique particulière des Prna qui va structurer les tRNAs et les rRNAs en longueurs et en séquences. Ces séquences sont particulières car elles ont une nature physique ondulatoire comme les opérons. Mais comme la contrainte qui les crée est réflexive (ADN/ADN) elles devraient s'apparenter plus à l'ADN avec plus d'appariements, donc plus stables et plus rigides.

   Mais il faut noter que l'interaction ribosome/tRNA, donc protéine/RNA, ne se fait pas directement comme aas/DNA, mais elle se fait avec une interaction quasiment protéine/protéine, car la majorité des tRNAs portent, fixés à eux, les aas qu'a défini le Prna et pas d'autres, les 2 séquences DNA et RNA sont identiques en bases, mais pas en sucres.

   Par ailleurs la simplicité du DNA dénote des résonances ( nombres premiers), du nombre des aas, de la longueur des tRNAs et des rRNAs.

   C'est la thermodynamique du liposome avec ses pores et sa bicouche en thermostat qui nous a permis d'imaginer la réorganisation de l'énergie thermique à l'équibre en des structures organisées et non liées qui pourraient aboutir à la création ou à la destruction d'une liaison covalente. Notons que le principe de continuité s'applique ici aussi pour les liaisons covalentes puisque les liaisons hydrogènes de l'eau, en abondance, est considérée comme une liaison intermédiaire entre la liaison covalente et la liaison ionique. Cependant ce sont les forces de stacking, apportant la résonance électronique en plus des vibrations thermiques, qui déclencheraient la ligation entre 2 dRNs au niveau du future plasmide (ou transposon). Et c'est au niveau des structures intermédiaires établies à travers la membrane interne, futures moteurs électrique,  que se fera la 1ère condensation déshydratante menant à l'ATP grâce au périplasme et au potentiel électrique qu'il permet de maintenir. L'établissement de ces structures intermédiaires, oeuvre des forces faibles, va demander du temps surtout si les concentrations des molécules nécessaires ( bases nucléiques, aas, ions ...) sont en faibles concentrations dans le milieu extérieur au liposome.

  Dans le cadre de l'hypothèse de la résonance électronique liée au stacking, j'ai pu ainsi émetre l'hypothèse que le RNA ne peut pas être à l'origine de la formation du ribosome, que les aas qui sont utilisés dans les protéines sont déterminés par la structure intermédiaire (Prna) qui donnera les futures rRNAs et tRNAs et que les propriétés de ces RNAs découle de la particularité de cette structure intermédiaire unique.

29.7.15  Paris 

Les principaux intervenants au début de l'évolution moléculaire:

• 1.− La soupe prébiotique: acides gras, réactions de formose, bases nucléiques, liposome, périplasme ....Le liposome définit la cellule
• 2.− Le phosphate: zwitterion de base avec les acides gras.
• 3.− Na/K: ségrégation des ions et potentiel électrique.
• 4.− Les aas: les acides aminés définissent la chimie du vivant, cad la chimie des structures intermédiaires; chimie différente de la chimie thermodynamique (collisions).
• 5.− L'ADN: le cristal maître qui fait intervenir le stacking, organisation des forces faibles de type électronique et non des forces faibles de type électrostatique. Le liposome définit la cellule, les aas la chimie du vivant et l'ADN le cristal du vivant (propriétés et processus analogues à un cristal minéral).
• 6.− Mg/Ca: Mg pour la stabilisation de l'ADN
• 7.− L'ARN: différence minime avec l'ADN ce qui permet la transcription par simple appariemment; par contre réactivité très forte vis à vis des aas grâce aux nombreuses liaisons hydrogène qu'il présente de façon organisée.

Les aas libres avec leur chimie des structures intermédiaires permettent non seulement l'évolution moléculaire mais aussi l'adaptation à toute nouvelle molécule qui rentre en contact avec cette chimie et modifient l'ADN en conséquence. Je penses ici aux bactéries qui créent de nouvelles enzymes pour s'adapter à un milieu extrême en passant par la formation de plasmides. L'étude des bactéries qui s'adaptent par exemple à un élément chimique toxique peut nous aider à entrevoir les premières étapes de l'évolution moléculaire.

J'ai dit le 24.7.15 que l'ADN définit les aas codants, je dirais là que certains d'entre eux sont définis bien avant l'ADN par le liposome et son organisation. C'est en fait une interaction quadruple − liposome, ADN, ARN et aas − qu'il faut définir.

La vie utilise toutes les forces fondamentales qu'on connaît et même celle qu'on ne cannaît pas si elles existaient. Je penses à la gravitation par l'intermédiaire de la pression hydrostatique, aux forces nucléaires qui définissent les éléments chimiques et enfin la force faible que j'ai introduit dans "résonance" (liaison hydrogène aromatique) avec le deutérium dans la thymine et qui devrait jouer un rôle accélérateur dans l'évolution moléculaire.

8.8.15 Tanger

avant-propos

Origine de la vie est un sujet autonome différent de la théorie darwinienne.

La vie s'est faite toute seule et toute expérience consiste à mesurer et à observer. On ne peut pas intervenir, modifier le cours de cette évolution moléculaire. Aussi tout phénomène en lien avec la matière doit être pris en compte: surtout physique et chimique. La théorie darwinienne commence avec la reproduction qui inclut la réplication. La réplication avant la reproduction ne fait pas partie du processus darwinien.

− − − − − −

Introduction

Thermodynamique et biotique paraissent à priori 2 termes contradictoires. Thermodynamique est associé souvent dans la vulgarisation scientifique à la notion de désordre, faisant référence au 2ème principe de la thermodynamique. Et la vie est par excellence, égocentrisme oblige, l'ordre parfait. Et plus que ça l'ordre le plux complexe, jusqu'à faire intervenir une intelligence extérieure (à la vie même). Il paraitrait prétentieux de ma part de donner une théorie et même de réfléchir à l'origine de la vie et de réconcilier ainsi ces 2 termes d'apparence si contradictoires. Mais en tant que biologiste, et même encore ce terme est prétentieux, pour mon cas, puisque je n'ai fait que 4 ans de recherche en génétique fondamentale pour une thèse de 3ème cycle que je n'ai même pas soutenue, j'ai acquis ce virus de la question et quoi de plus énigmatique que l'origine de la vie? Quand on pense aux expériences monstres en astronomie et en physique des particules, quand on pense à la théorie unificatrice des forces fondamentales en physique pour concevoir et expliquer tout, il paraît ridicule de ne pas pouvoir avancée une idée, même la plus simpliste possible, qui permettrait de concevoir l'ordre en marche au niveau moléculaire. Je veux dire par simpliste, simpliste scientifiquement.

   Je commence cependant à entrevoir, après 9 années de réflexion sur ce sujet, pourquoi. L'idéologie sociale actuelle voudrait que toute recherche scientifique ait un objectif économique. L'homme agit sur la nature pour la transformer dans son intérêt  à lui. Un processus sur lequel on n'a aucun pouvoir n'a aucune valeur sociale et donc scientifique.

   Quand on voit du désordre on peut y mettre un peu d'ordre. C'est le 2ème principe de la thermodynamique. Il faudrait d'ailleurs que j'explicite profondémént ce 2ème principe, car la vulgarisation ou plutôt l'idéologie dominante actuelle, comme toute idéologie, n'a retenu que cette notion de désordre. On verra alors que justement, d'un point de vue macroscopique, dans tout processus énergétique, une partie de l'énergie nous échappe parce qu'elle se passe au niveau microscopique et qu'on n'a aucun pouvoir d'y accéder même quand on arrive à la quantifier. C'est la formule de Boltzman. C'est aussi le 3ème principe de la thermodynamique, au zéro absolu l'entropie est nulle (désordre?).

   Se mettre à la place d'une petite molécule vibrante (quelques centaines de daltons au plus), soumise aux vibrations de ses voisines qui modifient ses vibrations jusqu'à l'atteindre dans son être, c'est à dire modifier l'énergie de ses électrons, semble hors de portée de l'entendement humain. Imaginez-vous être balloté dans une foule à 3 dimensions avec vos voisins de contact, certains se battant sans merci avec vous, d'autres pouvant s'entendre avec vous pour unir vos forces et organiser quelque chose. Croyez-vous que cette foule pourait s'organiser? Pourtant c'est ce qui se passerait si on admettait qu'il n'y a aucune intelligence extérieure pour l'origine de la vie.

   Et si l'on regarde maintenant ces molécules avec nos connaissances actuelles du 21ème siècle, et non avec la thermodynamique du 18ème-19ème siècle, on réalise qu'elles ont toutes un pouvoir organisateur et qu'elles peuvent être organisées par d'autres molécules. L'exemple le plus simple est celui de l'hydratation des ions: l'ion organise les molécules d'eau voisines, mais ce sont ces molécules même qui ont désorganisé le cristal d'où provient l'ion. Et mieux encore il y a de l'organisation de masse donnant des structures qui ont des forces d'organisation d'ordre supérieur.

   Comment est alors apparu l'ordre biologique? Pourtant on arrive à étudier, à concevoir et même à réaliser des cristaux. Ce sont certes des organisations très simples, le plus souvent constituées d'une seule molécule, mais elles utilisent les mêmes ingrédients de forces et de processus que les organisations biologiques. Je vais justement commencer, pour mon exposé, de faire le parallèle entre les processus de cristallisation et l'évolution moléculaire telle que je l'ai imaginée depuis mes premiers articles sur l'origine de la vie.

25.8.15 Paris

• La vie en surface:
  • Estérification de la glycérone-P à 2 acides gras se passe dans le liposome et non dans la soupe prébiotique.
  • On passe de 2 charges − , neutralisées ou pas dans une liason hydrate d'acide, à 2 charges − portées par le P uniformément réparties entre 4 oxygènes.
  • C'est la puissance du P qui diminue son pouvoir électrique (de 2 COO− ? 31.8.15) en s'éstérifiant à une molécule comme la DHA-P.
  • Avec les 2 charges − restantes mais fixées sur un PLD mobile, il y a création d'une surface polyanionique beaucoup plus puissante qu'avec les acides gras (qui peuvent se neutraliser 31.8.15).
  • P va être obligé de perdre une charge − en s'éstérifiant soit avec un alcool (sérine, glycérol), ce qui paraît difficile d'après le métabolisme actuel, soit avec un autre P à 2 charges. Pourquoi pas entre 2 PLDs? Est-ce que la géométrie du liposome et la distance entre 2 PLDs ne le permet pas?  En tout cas une idée intéressante serait l'éstérification avec un nucléotide monophosphate (2 charges −) qui se formerait de la même façon que le PLD: base + DHA-P puis ajout d'acétaldéhyde ( dNMP ) ou de glycolaldéhyde ( NMP ). C'est la situation actuelle avec C. Mais pourquoi la cytosine ( C ) seulement? Qu'elle est la propriété nécessaire qui fait que ça soit C? Peut être la surface polyanionique permet dans la période prébiotique l'amination de l'Uracile en Cytosine? Ce qui résoudrait la difficulté à obtenir la cytosine dans la soupe prébiotique. L'intérêt de cette hypothèse, de nucléotide monoP, C'est la contrainte par le liposome à la synthèse de ces nucléotides, contrainte qui disparaîtra avec la surface polyanionique quand le CMP ou le dCMP seront remplacés par la sérine, elle-même perdant ensuite son CO2, ce qui neutralise les têtes hydrophiles.
  • Nous voyons que seul le P peut jouer un rôle d'activation minéral grâce à ses 3 charges plus un oxygène en double liaison (2 paires d'e- ):  sans symétrie (SiO4 4− ) et avec une forte charge (SO4 2−) il procède séquentiellement à 2 réductions de charge. D'abord en associant 2 nucléotides MP il aligne et sépare du coup 2 charges qui ne sont plus concentrées en un seul anion, puis en remplaçant les 2 charges par une seule charge en remplaçant le nucléotide MP par la Sérine puis décarboxylation de cette dernière en éthanolamine. La décarboxylation des aas sera facilité par le nombre croissant des CO2− en surface. Cette décarboxylation est facile car on la rencontre souvent spontanément dans le métabolisme actuel.
• Les enzymes prébiotiques:
  • Alors que le liposome définit la cellule par sa géométrie et sa chimie de surface, les aas sont les organisateurs de toute la suite. Toute molécule polarisée sera prise en charge par les aas libres. Et même toute molécule hydrophobe.  Et cette organisation est liée directement à celle du liposome grâces aux propriétés zwitterioniques des PLDs et des aas.
  • Seulement l'association d'un groupe d'aas et d'un substrat ne suffit pas à elle seule à déclencher la catalyse. Elle sera déclenchée par un donneur d'ordre, à l'instar du chef d'orchestre, qui aura plus de puissance dans la contrainte et surtout en résonance avec lui. C'est ce qui définira la hierarchie et la séquence des réactions produisant des liaisons covalentes. Ce chef d'orchestre est l'ADN, même sous forme de mononucléotides MP, libres regroupés par des groupes d'aas. Et les 1ères liaisons covalentes vont renforcer la cohésion de l'ADN en établissant des liaisons covalentes entre ces mononucléotides. Ces 1ères réactions sont l'équivalent des réparations de l'ADN dans le métabolisme actuel. D'où aussi le choix de l'ATP par le chef d'orchestre comme cofacteur.
    
  • Ce sont les aas qui vont transmettre l'interaction milieu extérieur / cellule vers l'ADN. Les aas interagissent avec l'ADN grâce aux liaisons hydrogènes. C'est la chiralité, L des aas et des PLDs et L aussi pour les sucres si on change le repère dans la molécule, qui est le fondement de l'organisation: les molécules se regroupent en se rapprochant les unes aux autres  et non en s'éloignant, comme quand on ferme en tournant dans le sens des aiguilles d'une montre. Si une molécule de chiralité D arrive dans la cellule, elle sera traitée comme tout substrat, car l'évolution moléculaire ( et non darwinienne ou plutôt plus l'évolution darwinienne) utilise les aas pour entourer toute molécule créant un groupe qui interagit avec l'ensemble de la cellule. Soit l'évolution de ce groupe est compatible avec le fonctionnement de la cellule et donnera une fonction, soit il est incompatible et sera rejeté. Il est vrai que si l'incompatibilité est brusque et violente elle détruira la cellule. Effectivement il y a des milieux qui sont totalement incompatibles avec la vie.
  • La chiralité L renforce cette hypothèse de structures intermédiaires ou enzymes prébiotiques. Il y a une autre propriété fondamentale des molécules organisatrices, c'est la cohésion. Elle est électronique et met en jeu la résonance dans l'ADN, elle est mécanique et agit en tant que barrière dans la membrane et elle est et mécanique et électronique (chaînes des électrons délocalisés) dans les groupes d'aas (et notamment les hélices alpha). Mais les aas possèdent une particularité très importante renforçant encore plus l'hypothèse des structures intermédiaires: leur tête zwitterionique les rend identiques et peuvent donc entrer en résonance tout en s'adaptant à chaque substrat par leurs radicaux spécifiques à chacun. Si l'ADN est résonante et la membrane semi-perméable, les aas sont auto-réactifs, leurs groupes possèdent cette particularité d'être réflexifs. Un groupe d'aas (enzyme) agit sur un aa dont est fait ce groupe. Certes dans le métabolisme actuel l'aa substrat n'est pas lié à l'enzyme et les aas de l'enzyme s'en distinguent complètement puisqu'ils n'existent pas en tant que tels, mais dans la période prébiotique, dans les structures intermédiaires, il n'y a pas de différence. C'est la contrainte (ou les contraintes) imposées par l'ensemble de la cellule qui positionne les aas (future séquence) et définit celui qui sera substrat. C'est cette subtilité au début de l'évolution moléculaire qui va définir les aas codants ou non codants. Sans cette réflexivité il n'y a pas de chimie propre à la cellule avec les enzymes et les réactions seront de type thermodynamique chimique.

27.8.15  Paris

Réflexivité:

• aas se modifient eux-mêmes
• PLDs s'auto-assemblent: forces de London (forces de dispersion).
• ARN s'auto-répliquent.
• ADN: résonance électronique.

Spécificité:

• PLDs: hydrophobicité par forces de London
• aas: Chiralité L et association par zwitterions
• ADN: résonance électronique par stacking
• ARN: réactivité chimique par liaison hydrogène (semi-covalente).
• Liaison covalente: stockage de l'énergie par processus quantique.

Séquentialité:

• Il est peu probable que les structures intermédiaires (enzymes prébiotiques) soient présentes toutes en même temps pour déclencher l'évolution moléculaire.
• Les enzymes prébiotiques créent une chimie spécifique, la chimie intra-moléculaire. Pour les aas et leur réflexivité il y a B6.
• La dimension du liposome initialisant l'évolution moléculaire doit être optimale. Le liposome doit avoir des pores. Aussi la séquentialité devrait démarrer par la synthèse d'aas grâce à une structure intermédiaire la plus forte possible (contrainte). Elle ferait intervenir un processus quantique grâce à la petitesse du liposome. La structure intermédiaire quantique disparaîtra quand le liposme grossira à causes des enzymes prébiotiques formées. La structure intermédiaire quantique produira les petites molécules: petits aas, DHA-P, acétaldéhyde, glycolaldéhyde à l'instar (ou avec) la réaction de formose. La synthèse de ces petites molécules se fera avec de grosses structures intermédiaires plus tard, alors que les substrats plus gros (ADN,ARN,gros aas, bases ...) se feront avec des structures intermédiaires beaucoup plus petites.
     Ainsi les chimies, intra-moléculaire et de surface, seront préservées. La thermochimie classique ne sera effective que pour la production de la soupe prébiotique. Avec la dimension optimale du liposome, pour un processus quantique, les synthèses concomitantes des nucléotides MP comme écrit le 25.8.15, de la C à partir de U et de la tête hydrophile représentent le vrai début de l'initiation de l'évolution moléculaire.
  

31.8.15  Paris

Après avoir présenté les structures intermédiaires ou enzymes prébiotiques (réactions intra-moléculaires), lister les problèmes qu'elles posent:

• la présence des aas non protéinogènes
• Les aas protéinogènes ne sont pas au complet
• Pourquoi ces aas et pas d'autres, avec un CH2 de plus par exemple.

Je propose:

• Le déplacement des aas non protéinogènes par les petits aas protéinogènes à l'instar des H2O qui accompagnent les cations Na+ .  Déplacement soit à l'extérieur du liposome soit à l'intérieur ou à l'extérieur de la structure intermédiaire.
• Mise sous forme cristalline la plus dense possible parce qu'ils se complètent (ces aas protéinogènes et pas d'autres) et se rapprochent grâce aux L-zwitterions. On retrouve la compatibilité que j'ai décrite dans les concepts:
  • non réaction entre les aas protéinogènes;
  • rapprochement maximum pour justement effectuer la catalyse sur le sbustrat, suivant les mécanismes quantiques (voir cristallographie des aas).
• Les aas protéinogènes ne sont pas au complet: ça pose le problème de la séquentialité. Mais la séquentialité pose le problème du donneur d'ordre. Aussi je propose que la structure intermédiaire se fait sur le feuillet interne (en contact avec les PLDs et leurs queues aliphatiques −−> aas aliphatiques) et elle est entrain de rassembler des mononucléotides MNP qui viennent d'être synthétisés, grâce à la surface polyanionique, Base + DHA-P + acétaldéhyde (ou glycolaldéhyde).
      D'où l'importance et la prévalence de la synthèse en 1er des têtes hydrophiles. Les aas aromatiques sont supposés provenir de l'extérieur (soupe prébiotique ou synthètisés par d'autres liposomes) et sont donc en présence des bases nucléiques. Donc il n'y a plus de problème de donneur d'ordre. Enfin les petits aas ioniques ou polaires sont en contact avec l'eau et peuvent créer un coeur hydrophobe et un extérieur hydrophile.
  

N.B.:

• Les 3 acteurs principaux sont sous forme cristalline (ou presque): aas, ADN, PLDs.
• Les 3 acteurs ont leur mécanisme principal propre: résonance pour aN, vibrations pour les aas et mouvements (cinétique) pour les PLDs. Mais les 3 mécanismes existent chez ces 3 acteurs pour permettre les interactions:
  • aN: vibrations communiquées aux aas, ouverture mécanique de l'hélice pour l'accès;
  • PLDs: vibrations pour emmagasiner la chaleur et résonance géométrique;
  • aas: résonance lors de la catalyse (liaison covalente), transformation mécanique de la structure et déplacement dans le cytoplasme.