• Les aas libres comme lubrifiant

    04.09.2013 Paris

    Référence au site des statistiques moléculaires de E.Coli.    Si l'eau est contrôlée dès son entrée dans la cellule et qu'elle relie comme une flèche les anions et les cations, les aas avec leur pince zwitterionique doivent guider les protéines par leurs radicaux hydrophiles qui se trouvent à l'extérieur de la protéine et dont les fonctions chimiques,  comme je l'ai dis dans ref., sont les mêmes que la tête ( et même presque comme une pince avec les 2 aas amides), favorisant les liaisons hydrogènes.

    Il y a 6 millions d'aas libre soit l'équivalent de 20 000 proteines de 300 aas.

    Il y a 1 million de protéines libres de 360 aas (hors ribosomes) : soit 6 aas par protéines. Un nombre qui aurait une influence pour le guidage des protéines serait de 60 aas (un facteur de transcription) soit pour 10% des protéines libres.

    il y a ~ 1 millions de protéines ribosomiques (de 130 aas par proteines en moyenne).

    Il y a 200 000 protéines membranaires (membrane cytoplasmique).

    Il y a 100 000 protéines nucléaires.

    Tableau numérique (feuille4): aas libres en 10 000

    35 8 53 20 17 35 8 20 19 30 4 20 20 20 17 30 140 24 8 30 558   LAVIG   STY   DE
                                                         
    63 14 95 36 30 63 14 36 34 54 7 36 36 36 30 54 251 43 14 54 1000   258   358   131
    100 11 61 66 35 85 23 58 63 85 29 42 41 37 46 48 58 72 9 34 6905 moyenne des protéines globulaires en %0
    1,6 0,8 0,6 1,8 1,2 1,4 1,6 1,6 1,9 1,6 4,0 1,2 1,1 1,0 1,5 0,9 0,2 1,7 0,6 0,6              
                                                         
    A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y              

    Rôles des aas libres:

    1. Réserve: réponse rapide pour synthétiser une protéine. Il n'y a que 200 000 tRNA/cell.
    2. Guidage: pour le convoyemment des facteurs de transcription ou autres protéines grâce à 5 aas: STYDE représentent 50% des aas libres.
    3. Groupage en pseudo-peptide comme l'hypothèse de l'initialisation du métabolisme à partir des têtes hydrophiles de la membrane.
    4. Chélation des ions métaliques en pseudo-enzymes ou tout simplement transport pour protéger l'environnement de l'action de ces ions. Il n'y a que 5 métaux de transition représentés dans ces statistiques: Fe   7 millions    Zn Cu Mo Mn  1,7 millions chacun. Pourquoi le Mo? En comparaison Ca 2,4 millions dont la presque totalité est chélatée (par les protéines?) et Mg 4 millions (libres?).
    5. Transport par chélation faible des produits et substrats des réactions enzymatiques pour les protéger de l'eau.
    6. La thréonine serait
      • une réserve pour la synthèse de LIVG: G+acétaldéhyde  <---> T  ----> LIV.
      • Un meilleur guidage des protéines: liaison hydrogène avec OH et en même temps le méthyl pour l'hydrophobie.
      • Une meilleure chélation des produits et substrats des réactions enzymatiques: liaison hydrogène avec OH et en même temps le méthyl pour l'hydrophobie.
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